Beschreibung

Dehydrine sind sehr hydrophile und thermostabile Proteine. Die molekularen Mechanismen, durch die sie die Stresstoleranz verbessern können, sind jedoch noch unbekannt. Da die Dehydrinstruktur nicht verfügbar ist, ist es wichtig, ihre Sequenz zu analysieren, um unser Verständnis der an den Dehydrinfunktionen beteiligten Aminosäuren zu verbessern. Mehrfache Sequenzanalysen haben gezeigt, dass der N-Terminus einiger salzempfindlicher und salztoleranter Dehydrine DFLGG/KK- und DRGLFG/D-Motive anstelle des DEYGNP-Motivs enthält, das im Dehydrin von Aviccenia marina zu finden ist. Posttranslationale Vorhersagen haben Myristoylierungs-, Phosphorylierungs- und Amidierungsstellen ergeben. Die vorliegende Studie umreisst strukturelle und funktionelle Aspekte von Dehydrin, die zum Verständnis ihrer Rolle bei Salzstress beitragen können. Unspezifische Lipidtransferproteine sind kleine und grundlegende Proteine in Pflanzen. Der genaue molekulare Mechanismus, durch den sie die Expression von Lipidtransferproteinen, die durch Umweltstress induziert wird, hochregulieren können, ist jedoch noch unklar. In der vorliegenden Studie haben wir die potenziellen Stellen der posttranslationalen Modifikation im Lipidtransferprotein der stresstoleranten Mangrovenpflanze Avicennia marina aufgezeigt.